Меню
Главная
Случайная статья
Настройки
|
Глутамин-2-оксоглутаратаминотрансфераза или глутаматсинтаза[1] (GOGAT, ГОГАТ) — фермент, катализирующий реакцию образования глутаминовой кислоты из глутамина и -кетоглутарата. Вместе с глутаминсинтетазой (GS) играет центральную роль в ассимиляции азота фотосинтезирующими эукариотами и прокариотами, хотя встречается и у хемотрофных бактерий. Особо значима во многих морских экосистемах, где первичная продукция определяется доступностью неорганических соединений азота.
В качестве источника неорганического азота морские водоросли используют ионы нитрата и аммония. Оба соединения включаются в состав аминокислот в результате последовательной работы глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы. Изоэнзимы GOGAT катализируют перенос амидного азота с глутамина на -кетоглутарат (2-оксоглутарат), используя в качестве восстановителей NADH/NADPH или ферредоксин. У фотосинтезирующих эукариот изоэнзимы GS и GOGAT работают в цитоплазме и строме хлоропласта.
Классификация
В зависимости от используемого ферментом восстановителя выделяют три группы глутаматсинтаз:
NADH-зависимая глутаматсинтаза обнаружена в ядерном геноме сосудистых растений, грибов и диатомей. NADPH-зависимая глутаматсинтаза распространена у нефотосинтезирующих бактерий и архей. Ферредоксин-зависимая глутаматсинтаза описана исключительно у цианобактерий и фотосинтезирующих эукариот, причём у последних она активна в хлоропласте, хотя у красных водорослей фермент закодирован в геноме пластид, а у сосудистых растений — в ядерном.
Примечания
- Зитте П. и др. Ботаника. — Москва: Академия, 2008. — Т. 2. — С. 156. — ISBN 978-5-7695-2745-6.
Источники
|
|