Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
Ðåöåïòîð ôàêòîðà ðîñòà ôèáðîáëàñòîâ 4
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Ðåöåïòîð ôàêòîðà ðîñòà ôèáðîáëàñòîâ 4 (àíãë. Fibroblast growth factor receptor 4, FGFR4; CD334) — ìåìáðàííûé áåëîê, ðåöåïòîð èç ñåìåéñòâà ðåöåïòîðîâ ôàêòîðà ðîñòà ôèáðîáëàñòîâ. Ïðîäóêò ãåíà ÷åëîâåêà FGFR4.

Ñîäåðæàíèå

Ôóíêöèè

ßâëÿåòñÿ òèðîçèíêèíàçîé, êîòîðàÿ äåéñòâóåò êàê ïîâåðõíîñòíûé ðåöåïòîð äëÿ ôàêòîðîâ ðîñòà ôèáðîáëàñòîâ è èãðàåò ðîëü â ðåãóëÿöèè êëåòî÷íîé ïðîëèôåðàöèè, äèôôåðåíöèðîâêå è ìèãðàöèè, à òàêæå â ðåãóëÿöèè ëèïèäíîãî ìåòàáîëèçìà, áèîñèíòåçà æåë÷íûõ êèñëîò, çàõâàòà êëåòêîé ãëþêîçû, ìåòàáîëèçìå âèòàìèíà D è ôîñôàòíîì ãîìåîñòàçèñå. FGFR4 íåîáõîäèì äëÿ ôèçèîëîãè÷åñêîãî ïîäàâëåíèÿ ýêñïðåññèè ôåðìåíòà CYP7A1, ëèìèòèðóþùåãî çâåíà â ñèíòåçå æåë÷íûõ êèñëîò, â îòâåò íà FGF19. Ôîñôîðèëèðóåò PLCG1 è FRS2. Ñâÿçûâàíèå ëèãàíäà ïðèâîäèò ê àêòèâàöèè íåñêîëüêèõ ñèãíàëüíûõ ïóòåé. Àêòèâàöèÿ PLCG1 ïðèâîäèò ê îáðàçîâàíèþ êëåòî÷íûõ ìåäèàòîðîâ äèàöèëãëèöåðèíà è èíîçèòîë-1,4,5-òðèôîñôàòà. Ôîñôîðèëèðîâàíèå FRS2 ïðèâîäèò ê ðåêðóòèðîâàíèþ GRB2, GAB1, PIK3R1 è SOS1, ÷òî, â ñâîþ î÷åðåäü, îïîñðåäóåò àêòèâàöèþ RAS, MAPK1/ERK2, MAPK3/ERK1 è MAP-êèíàçíîãî ñèãíàëüíîãî ïóòè, à òàêæå AKT1-çàâèñèìîãî ñèãíàëüíîãî ïóòè. Îïîñðåäóåò SRC-çàâèñèìîå ôîñôîðèëèðîâàíèå ìàòðè÷íîé ïðîòåàçû MMP14 è å¸ ëèçîñîìàëüíóþ äåãðàäàöèþ. Ðåãóëÿöèÿ FGFR4 îáåñïå÷èâàåòñÿ èíòåðíàëèçàöèåé ðåöåïòîðà è åãî ïîñëåäóþùåé äåãðàäàöèåé, ïðè÷¸ì ýòè ïðîöåññû àêòèâèðóþòñÿ ïîä äåéñòâèåì MMP14.

Âçàèìîäåéñòâèÿ

FGFR3 âçàèìîäåéñòâóåò ñ ôàêòîðàìè ðîñòà FGF1[5][6].

Ðîëü â ïàòîëîãèè

Ìóòàöèè ãåíà ñâÿçàíû ñ ïîâûøåííûì ðèñêîì ðàêà ïðåäñòàòåëüíîé æåëåçû, à òàêæå íåêîòîðûõ äðóãèõ ãèíåêîëîãè÷åñêèõ òèïàõ ðàêà[7].

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000160867 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000005320 - Ensembl, May 2017
  3. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ÷åëîâåêà íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  4. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ìûøè íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  5. Loo, B B; Darwish K K; Vainikka S S; Saarikettu J J; Vihko P P; Hermonen J J; Goldman A A; Alitalo K K; Jalkanen M M. Production and characterization of the extracellular domain of recombinant human fibroblast growth factor receptor 4 (àíãë.) // Int. J. Biochem. Cell Biol.[àíãë.] : journal. — ENGLAND, 2000. — May (vol. 32, no. 5). — P. 489—497. — ISSN 1357-2725. — doi:10.1016/S1357-2725(99)00145-4. — PMID 10736564.
  6. Kan, M; Wu X; Wang F; McKeehan W L. Specificity for fibroblast growth factors determined by heparan sulfate in a binary complex with the receptor kinase (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1999. — May (vol. 274, no. 22). — P. 15947—15952. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.274.22.15947. — PMID 10336501.
  7. Entrez Gene: FGFR4 fibroblast growth factor receptor 4.


Ëèòåðàòóðà
  • Doherty P., Smith P., Walsh F.S. Shared cell adhesion molecule (CAM) homology domains point to CAMs signalling via FGF receptors. (àíãë.) // Perspectives on developmental neurobiology : journal. — 1997. — Vol. 4, no. 2—3. — P. 157—168. — PMID 9168198.
  • Warrington J.A., Bailey S.K., Armstrong E. et al. A radiation hybrid map of 18 growth factor, growth factor receptor, hormone receptor, or neurotransmitter receptor genes on the distal region of the long arm of chromosome 5 (àíãë.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1992. — Vol. 13, no. 3. — P. 803—808. — doi:10.1016/0888-7543(92)90156-M. — PMID 1322355.
  • Armstrong E., Partanen J., Cannizzaro L. et al. Localization of the fibroblast growth factor receptor-4 gene to chromosome region 5q33-qter (àíãë.) // Genes Chromosomes Cancer[àíãë.] : journal. — 1992. — Vol. 4, no. 1. — P. 94—8. — doi:10.1002/gcc.2870040116. — PMID 1377018.
  • Vainikka S., Partanen J., Bellosta P. et al. Fibroblast growth factor receptor-4 shows novel features in genomic structure, ligand binding and signal transduction (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 1992. — Vol. 11, no. 12. — P. 4273—4280. — PMID 1385111. — PMC 557000.
  • Partanen J., Mkel T.P., Eerola E. et al. FGFR-4, a novel acidic fibroblast growth factor receptor with a distinct expression pattern (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 1991. — Vol. 10, no. 6. — P. 1347—1354. — PMID 1709094. — PMC 452793.
  • Holtrich U., Bruninger A., Strebhardt K., Rbsamen-Waigmann H. Two additional protein-tyrosine kinases expressed in human lung: fourth member of the fibroblast growth factor receptor family and an intracellular protein-tyrosine kinase (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1992. — Vol. 88, no. 23. — P. 10411—10415. — doi:10.1073/pnas.88.23.10411. — . — PMID 1720539. — PMC 52938.
  • Partanen J., Mkel T.P., Alitalo R. et al. Putative tyrosine kinases expressed in K-562 human leukemia cells (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1991. — Vol. 87, no. 22. — P. 8913—8917. — doi:10.1073/pnas.87.22.8913. — . — PMID 2247464. — PMC 55070.
  • Vainikka S., Joukov V., Wennstrm S. et al. Signal transduction by fibroblast growth factor receptor-4 (FGFR-4). Comparison with FGFR-1 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1994. — Vol. 269, no. 28. — P. 18320—18326. — PMID 7518429.
  • Wen Z., Zhong Z., Darnell J.E. Maximal activation of transcription by Stat1 and Stat3 requires both tyrosine and serine phosphorylation (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press, 1995. — Vol. 82, no. 2. — P. 241—250. — doi:10.1016/0092-8674(95)90311-9. — PMID 7543024.
  • Quelle F.W., Thierfelder W., Witthuhn B.A. et al. Phosphorylation and activation of the DNA binding activity of purified Stat1 by the Janus protein-tyrosine kinases and the epidermal growth factor receptor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 35. — P. 20775—20780. — doi:10.1074/jbc.270.35.20775. — PMID 7657660.
  • Ron D., Reich R., Chedid M. et al. Fibroblast growth factor receptor 4 is a high affinity receptor for both acidic and basic fibroblast growth factor but not for keratinocyte growth factor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1993. — Vol. 268, no. 8. — P. 5388—5394. — PMID 7680645.
  • Shuai K., Stark G.R., Kerr I.M., Darnell J.E. A single phosphotyrosine residue of Stat91 required for gene activation by interferon-gamma (àíãë.) // Science : journal. — 1993. — Vol. 261, no. 5129. — P. 1744—1746. — doi:10.1126/science.7690989. — . — PMID 7690989.
  • Jaakkola S., Salmikangas P., Nylund S. et al. Amplification of fgfr4 gene in human breast and gynecological cancers (àíãë.) // Int. J. Cancer[àíãë.] : journal. — 1993. — Vol. 54, no. 3. — P. 378—382. — doi:10.1002/ijc.2910540305. — PMID 8099571.
  • Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (àíãë.) // Gene[àíãë.] : journal. — Elsevier, 1994. — Vol. 138, no. 1—2. — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
  • Reich-Slotky R., Shaoul E., Berman B. et al. Chimeric molecules between keratinocyte growth factor and basic fibroblast growth factor define domains that confer receptor binding specificities (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 270, no. 50. — P. 29813—29818. — doi:10.1074/jbc.270.50.29813. — PMID 8530375.
  • Vainikka S., Joukov V., Klint P., Alitalo K. Association of a 85-kDa serine kinase with activated fibroblast growth factor receptor-4 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 3. — P. 1270—1273. — doi:10.1074/jbc.271.3.1270. — PMID 8576110.
  • Kaptein A., Paillard V., Saunders M. Dominant negative stat3 mutant inhibits interleukin-6-induced Jak-STAT signal transduction (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 11. — P. 5961—5964. — doi:10.1074/jbc.271.11.5961. — PMID 8626374.
  • Ornitz D.M., Xu J., Colvin J.S. et al. Receptor specificity of the fibroblast growth factor family (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 25. — P. 15292—15297. — doi:10.1074/jbc.271.25.15292. — PMID 8663044.
  • Agns F., Toux M.M., Andr C., Galibert F. Genomic organization of the extracellular coding region of the human FGFR4 and FLT4 genes: evolution of the genes encoding receptor tyrosine kinases with immunoglobulin-like domains (àíãë.) // J. Mol. Evol.[àíãë.] : journal. — 1997. — Vol. 45, no. 1. — P. 43—9. — doi:10.1007/PL00006199. — . — PMID 9211733.
Downgrade Counter