Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 5
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 5  — ôåðìåíò, êîäèðóåìûé ó ÷åëîâåêà ãåíîì HDAC5 [5][6][7].

Ñîäåðæàíèå

Ôóíêöèÿ

Ãèñòîíû èãðàþò âàæíåéøóþ ðîëü â ðåãóëÿöèè òðàíñêðèïöèè, êëåòî÷íîãî öèêëà è ñîáûòèé ðàçâèòèÿ. Àöåòèëèðîâàíèå/äåàöåòèëèðîâàíèå ãèñòîíîâ èçìåíÿåò õðîìîñîìíóþ ñòðóêòóðó è âëèÿåò íà äîñòóï ôàêòîðîâ òðàíñêðèïöèè ê ÄÍÊ. Áåëîê, êîäèðóåìûé ýòèì ãåíîì ïðèíàäëåæèò ê êëàññó II ñåìåéñòâà ãèñòîíäåçàöåòèëàçû/acuc/Apha. Îí îáëàäàåò ñïîñîáíîñòüþ ãèñòîíäåàöåòèëàçû ê ïîäàâëåíèþ òðàíñêðèïöèè, êîãäà ñâÿçàí ñ ïðîìîòîðîì. Îí òàêæå âçàèìîäåéñòâóåò ñ ìèîöèòàðíûì óñèëèòåëüíûì ôàêòîðîì-2 (MEF2) áåëêîâ, ÷òî ïðèâîäèò ê ðåïðåññèè MEF2-çàâèñèìûõ ãåíîâ. Ýòè ãåíû, êàê ïîëàãàþò, ñâÿçàíû ñ ðàêîì òîëñòîé êèøêè. Áûëè íàéäåíû äëÿ ýòîãî ãåíà äâà âàðèàíòà òðàíñêðèïòîâ, êîäèðóþùèõ ðàçëè÷íûå èçîôîðìû[7].

ÀÌÔ-àêòèâèðóåìàÿ ïðîòåèíêèíàçà ðåãóëèðóåò ãëþêîçíûé òðàíñïîðò¸ð GLUT4 ïóò¸ì ôîñôîðèëèðîâàíèÿ â HDAC5[8].

HDAC5 ó÷àñòâóåò â êîíñîëèäàöèè ïàìÿòè è ïðåäïîëàãàåò, ÷òî ïðè ðàçðàáîòêå èíãèáèòîðîâ HDAC[àíãë.] ñ áîëüøåé ñåëåêòèâíîñòüþ äëÿ ëå÷åíèÿ áîëåçíè Àëüöãåéìåðà, ñëåäóåò èçáåãàòü îðèåíòàöèè íà HDAC5[9].

Âçàèìîäåéñòâèÿ

Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 5, êàê áûëî âûÿâëåíî, âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ñì. òàêæå

Ãèñòîíäåàöåòèëàçà

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000108840 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000008855 - Ensembl, May 2017
  3. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ÷åëîâåêà íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  4. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ìûøè íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  5. Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — June (vol. 96, no. 9). — P. 4868—4873. — doi:10.1073/pnas.96.9.4868. — PMID 10220385. — PMC 21783.
  6. Scanlan M.J., Chen Y.T., Williamson B., Gure A.O., Stockert E., Gordan J.D., Tureci O., Sahin U., Pfreundschuh M., Old L.J. Characterization of human colon cancer antigens recognized by autologous antibodies (àíãë.) // Int J Cancer[àíãë.] : journal. — 1998. — June (vol. 76, no. 5). — P. 652—658. — doi:10.1002/(SICI)1097-0215(19980529)76:5<652::AID-IJC7>3.0.CO;2-P. — PMID 9610721.
  7. 1 2 Entrez Gene: HDAC5 histone deacetylase 5 (àíãë.). Äàòà îáðàùåíèÿ: 4 àâãóñòà 2025.
  8. McGee S.L., van Denderen B.J., Howlett K.F., Mollica J., Schertzer J.D., Kemp B.E., Hargreaves M. AMP-activated protein kinase regulates GLUT4 transcription by phosphorylating histone deacetylase 5 (àíãë.) // Diabetes (journal)[àíãë.] : journal. — 2008. — Vol. 57, no. 4. — P. 860—867. — doi:10.2337/db07-0843. — PMID 18184930. Àðõèâèðîâàíî 11 èþíÿ 2016 ãîäà.
  9. Agis-Balboa R.C., Pavelka Z., Kerimoglu C., Fischer A. Loss of HDAC5 impairs memory function: implications for Alzheimer's disease (àíãë.) // J Alzheimers Dis[àíãë.] : journal. — 2013. — January (vol. 33, no. 1). — P. 35—44. — doi:10.3233/JAD-2012-121009. — PMID 22914591.
  10. 1 2 Lemercier C., Brocard M.P., Puvion-Dutilleul F., Kao H.Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  11. Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
  12. Watamoto K., Towatari M., Ozawa Y., Miyata Y., Okamoto M., Abe A., Naoe T., Saito H. Altered interaction of HDAC5 with GATA-1 during MEL cell differentiation (àíãë.) // Oncogene : journal. — 2003. — Vol. 22, no. 57. — P. 9176—9184. — doi:10.1038/sj.onc.1206902. — PMID 14668799.
  13. Grozinger C.M., Hassig C.A., Schreiber S.L. Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4868—4873. — doi:10.1073/pnas.96.9.4868. — PMID 10220385. — PMC 21783.
  14. 1 2 Zhang J., Kalkum M., Chait B.T., Roeder R.G. The N-CoR-HDAC3 nuclear receptor corepressor complex inhibits the JNK pathway through the integral subunit GPS2 (àíãë.) // Mol. Cell[àíãë.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 3. — P. 611—623. — doi:10.1016/S1097-2765(02)00468-9. — PMID 11931768.
  15. Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (àíãë.) // Mol. Cell[àíãë.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/S1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  16. Grozinger C.M., Schreiber S.L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3-3-dependent cellular localization (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435. — PMC 16631.
  17. Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 31. — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.
  18. Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  19. Castet A., Boulahtouf A., Versini G., Bonnet S., Augereau P., Vignon F., Khochbin S., Jalaguier S., Cavaills V. Multiple domains of the Receptor-Interacting Protein 140 contribute to transcription inhibition (àíãë.) // Nucleic Acids Res. : journal. — 2004. — Vol. 32, no. 6. — P. 1957—1966. — doi:10.1093/nar/gkh524. — PMID 15060175. — PMC 390375.
  20. 1 2 Huang E.Y., Zhang J., Miska E.A., Guenther M.G., Kouzarides T., Lazar M.A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275. — PMC 316335.
  21. Vega R.B., Harrison B.C., Meadows E., Roberts C.R., Papst P.J., Olson E.N., McKinsey T.A. Protein kinases C and D mediate agonist-dependent cardiac hypertrophy through nuclear export of histone deacetylase 5 (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2004. — Vol. 24, no. 19. — P. 8374—8385. — doi:10.1128/MCB.24.19.8374-8385.2004. — PMID 15367659. — PMC 516754.
  22. Chauchereau A., Mathieu M., de Saintignon J., Ferreira R., Pritchard L.L., Mishal Z., Dejean A., Harel-Bellan A. HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF (àíãë.) // Oncogene : journal. — 2004. — Vol. 23, no. 54. — P. 8777—8784. — doi:10.1038/sj.onc.1208128. — PMID 15467736.


Ëèòåðàòóðà
  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (àíãë.) // Trends Genet.[àíãë.] : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Huang EY; Zhang J; Miska EA; Guenther, MG; Kouzarides, T; Lazar, M.A. Nuclear receptor corepressors partner with class II histone deacetylases in a Sin3-independent repression pathway (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 1. — P. 45—54. — PMID 10640275. — PMC 316335.
  • Lemercier C; Verdel A; Galloo B; Curtet, S; Brocard, MP; Khochbin, S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 20. — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  • Grozinger C.M., Schreiber S.L. Regulation of histone deacetylase 4 and 5 and transcriptional activity by 14-3- 3-dependent cellular localization (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 14. — P. 7835—7840. — doi:10.1073/pnas.140199597. — PMID 10869435. — PMC 16631.
  • Huynh K.D., Fischle W., Verdin E., Bardwell V.J. BCoR, a novel corepressor involved in BCL-6 repression (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 2000. — Vol. 14, no. 14. — P. 1810—1823. — doi:10.1101/gad.14.14.1810. — PMID 10898795. — PMC 316791.
  • Mahlknecht U; Schnittger S; Ottmann OG; Schoch, C; Mosebach, M; Hiddemann, W; Hoelzer, D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 5 gene (HDAC5) (àíãë.) // Biochim. Biophys. Acta[àíãë.] : journal. — 2000. — Vol. 1493, no. 3. — P. 342—348. — doi:10.1016/S0167-4781(00)00191-3. — PMID 11018260.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Lu J., Olson E.N. Signal-dependent nuclear export of a histone deacetylase regulates muscle differentiation (àíãë.) // Nature. — 2000. — Vol. 408, no. 6808. — P. 106—111. — doi:10.1038/35040593. — PMID 11081517.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. Activation of the myocyte enhancer factor-2 transcription factor by calcium/calmodulin-dependent protein kinase-stimulated binding of 14-3-3 to histone deacetylase 5 (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 97, no. 26. — P. 14400—14405. — doi:10.1073/pnas.260501497. — PMID 11114197. — PMC 18930.
  • Fischle W; Dequiedt F; Fillion M; Hendzel, MJ; Voelter, W; Verdin, E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • McKinsey T.A., Zhang C.L., Olson E.N. Identification of a Signal-Responsive Nuclear Export Sequence in Class II Histone Deacetylases (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2001. — Vol. 21, no. 18. — P. 6312—6321. — doi:10.1128/MCB.21.18.6312-6321.2001. — PMID 11509672. — PMC 87361.
  • Ozawa Y; Towatari M; Tsuzuki S; Hayakawa, F; Maeda, T; Miyata, Y; Tanimoto, M; Saito, H. Histone deacetylase 3 associates with and represses the transcription factor GATA-2 (àíãë.) // Blood : journal. — American Society of Hematology[àíãë.], 2001. — Vol. 98, no. 7. — P. 2116—2123. — doi:10.1182/blood.V98.7.2116. — PMID 11567998.
  • Potter GB; Beaudoin GM; DeRenzo CL; Zarach, JM; Chen, SH; Thompson, C.C. The hairless gene mutated in congenital hair loss disorders encodes a novel nuclear receptor corepressor (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 2001. — Vol. 15, no. 20. — P. 2687—2701. — doi:10.1101/gad.916701. — PMID 11641275. — PMC 312820.
  • Fischle W; Dequiedt F; Hendzel MJ; Guenther, Matthew G; Lazar, Mitchell A; Voelter, Wolfgang; Verdin, Eric. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (àíãë.) // Mol. Cell[àíãë.] : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/S1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  • Lemercier C; Brocard MP; Puvion-Dutilleul F; Kao, HY; Albagli, O; Khochbin, S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 24. — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  • Huang Y; Tan M; Gosink M; Wang, KK; Sun, Y. Histone deacetylase 5 is not a p53 target gene, but its overexpression inhibits tumor cell growth and induces apoptosis (àíãë.) // Cancer Res. : journal. — 2002. — Vol. 62, no. 10. — P. 2913—2922. — PMID 12019172.
Downgrade Counter