Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 9
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 9 (àíãë. Histone deacetylase 9) — ôåðìåíò, êîäèðóåìûé ó ÷åëîâåêà ãåíîì HDAC9[5][6][7].

Ñîäåðæàíèå

Ôóíêöèÿ

Ãèñòîíû èãðàþò âàæíåéøóþ ðîëü â ðåãóëÿöèè òðàíñêðèïöèè, êëåòî÷íîãî öèêëà è ïðîöåññîâ ðàçâèòèÿ. Àöåòèëèðîâàíèå/äåàöåòèëèðîâàíèå ãèñòîíîâ èçìåíÿåò ñòðóêòóðó õðîìîñîì è âëèÿåò íà äîñòóï ôàêòîðîâ òðàíñêðèïöèè ê ÄÍÊ. Áåëîê, êîäèðóåìûé ýòèì ãåíîì èìååò ãîìîëîãèþ ïîñëåäîâàòåëüíîñòè ñ ÷ëåíàìè ñåìåéñòâà ãèñòîíäåçàöåòèëàçû. Ýòîò ãåí îðòîëîãè÷åí ãåíàì Xenopus è MITR ìûøè. Áåëêó MITR íåäîñòà¸ò êàòàëèòè÷åñêîãî äîìåíà ãèñòîíäåçàöåòèëàçû. Îí ïîäàâëÿåò àêòèâíîñòü MEF2 ïîñðåäñòâîì ðåêðóòèðîâàíèÿ ìíîãîêîìïîíåíòíûõ êîðåïðåññîðíûõ êîìïëåêñîâ, êîòîðûå âêëþ÷àþò CtBP è HDAC(û). Ýòî êîäèðóåìûé áåëîê ìîæåò èãðàòü ðîëü â êðîâåòâîðåíèè. Íåñêîëüêî àëüòåðíàòèâíûõ âàðèàíòîâ ñïëàéñèíãà áûëè îïèñàíû äëÿ ýòîãî ãåíà, íî â ïîëíûé ìåðå õàðàêòåð íåêîòîðûõ èç íèõ íå áûë îïðåäåë¸í[7].

Âçàèìîäåéñòâèÿ

HDAC9, êàê áûëî âûÿâëåíî, âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ñì. òàêæå

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000048052 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004698 - Ensembl, May 2017
  3. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ÷åëîâåêà íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  4. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ìûøè íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  5. Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (àíãë.) // Mol Cell Biol : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670. — PMC 84849.
  6. Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (àíãë.) // EMBO J : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760. — PMC 1171579.
  7. 1 2 Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9.
  8. 1 2 Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
  9. 1 2 3 Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.
  10. Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
  11. Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
  12. Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
  13. Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.


Ëèòåðàòóðà
  • Marks P.A., Richon V.M., Rifkind R.A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells. (àíãë.) // J. Natl. Cancer Inst.?! : journal. — 2000. — Vol. 92, no. 15. — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators. (àíãë.) // Trends Genet.[àíãë.] : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Toward a complete human genome sequence. (àíãë.) // Genome Res. : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 11. — P. 1097—1108. — doi:10.1101/gr.8.11.1097. — PMID 9847074.
  • Nagase T., Ishikawa K., Suyama M., Kikuno R., Miyajima N., Tanaka A., Kotani H., Nomura N., Ohara O. Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XI. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. (àíãë.) // DNA Res.[àíãë.] : journal. — 1999. — Vol. 5, no. 5. — P. 277—286. — doi:10.1093/dnares/5.5.277. — PMID 9872452.
  • Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761. — PMC 1171580.
  • Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 3. — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483. — PMC 15519.
  • Youn H.D., Grozinger C.M., Liu J.O. Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4. (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 29. — P. 22563—22567. — doi:10.1074/jbc.C000304200. — PMID 10825153.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor. (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
  • Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • Zhou X., Marks P.A., Rifkind R.A., Richon V.M. Cloning and characterization of a histone deacetylase, HDAC9. (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 98, no. 19. — P. 10572—10577. — doi:10.1073/pnas.191375098. — PMID 11535832. — PMC 58507.
  • Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression. (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 26. — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.
  • Kirsh O., Seeler J.S., Pichler A., Gast A., Mller S., Miska E., Mathieu M., Harel-Bellan A., Kouzarides T., Melchior F., Dejean A. The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase. (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 11. — P. 2682—2691. — doi:10.1093/emboj/21.11.2682. — PMID 12032081. — PMC 125385.
  • Mahlknecht U., Schnittger S., Will J., Cicek N., Hoelzer D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 9 gene (HDAC9). (àíãë.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 2002. — Vol. 293, no. 1. — P. 182—191. — doi:10.1016/S0006-291X(02)00193-6. — PMID 12054582.
  • Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305. — PMC 139799.
  • Hoogeveen A.T., Rossetti S., Stoyanova V., Schonkeren J., Fenaroli A., Schiaffonati L., van Unen L., Sacchi N. The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies. (àíãë.) // Oncogene : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 43. — P. 6703—6712. — doi:10.1038/sj.onc.1205882. — PMID 12242670.
  • Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms. (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 18. — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.


Ññûëêè
Downgrade Counter