Меню
Главная
Случайная статья
Настройки
|
MAPK1 («митоген-активируемая белковая киназа 1»; англ. mitogen-activated protein kinase 1, ERK2) — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа, семейства MAPK группы ERK, продукт гена MAPK1[5].
Содержание
Структура
MAP3K13 состоит из 360 аминокислот, молекулярная масса 41,4 кДа. Описано 2 изоформы белка, образующиеся в результате альтернативного сплайсинга.
Функция
MAPK1, или ERK2, — фермент семейства MAPK из группы киназ, регулируемых внеклеточными сигналами (ERK) — функционирует как интегральная точка пересечения многих биохимических сигналов и вовлечён во множество клеточных процессов, таких как пролиферация, клеточная дифференцировка, регуляция транскрипции и развитие. Активация киназы требует её фосфорилирования другими киназами, расположенными выше в сигнальном каскаде. После активации киназа транслоцируется в клеточное ядро, где фосфорилирует ядерные мишени. Обнаружено две изоформы MAPK1[6]. Молекула MAPK1 содержит множественные участки фосфорилирования и убиквитинирования[7].
Взаимодействия
MAPK1 взаимодействует со следующими белками:
- ADAM17,[8]
- CIITA,[9]
- DUSP1,[10][11]
- DUSP22,[12]
- DUSP3,[13]
- ELK1,[14][15]
- FHL2,[16]
- HDAC4,[17]
- MAP2K1,[18][19][20][21][22][23]
- MAP3K1[24]
- MAPK14,[18][25]
- MKNK1,[26]
- MKNK2,[26][27]
- Myc,[28][29][30]
- NEK2,[31]
- PEA15,[32]
- PTPN7,[33][34]
- PEBP1,[20]
- RPS6KA1,[14][35][36]
- RPS6KA2,[36][37]
- RPS6KA3,[35][37]
- SORBS3,[38]
- STAT5A,[39][40]
- TNIP1,[41]
- TOB1,[42]
- TSC2,[43]
- UBR5,[14]
- VAV1[44][45].
Клиническое значение
Мутации гена MAPK1 приводит ко многим типам рака[46].
Примечания
- 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000100030 - Ensembl, May 2017
- 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000063358 - Ensembl, May 2017
- Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- Owaki H, Makar R, Boulton TG, Cobb MH, Geppert TD (Февраль 1992). Extracellular signal-regulated kinases in T cells: characterization of human ERK1 and ERK2 cDNAs. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182 (3): 1416–22. doi:10.1016/0006-291X(92)91891-S. PMID 1540184.
- Entrez Gene: MAPK1 mitogen-activated protein kinase 1 (неопр.).
- ERK2 (human) (неопр.). www.phosphosite.org. Дата обращения: 31 октября 2020. Архивировано 7 ноября 2020 года.
-
-
-
-
-
-
- 1 2 3
-
-
-
- 1 2
-
- 1 2
-
- Stippec S, Robinson FL, Cobb MH (Июль 2001). Hydrophobic as well as charged residues in both MEK1 and ERK2 are important for their proper docking. J. Biol. Chem. 276 (28): 26509–15. doi:10.1074/jbc.M102769200. PMID 11352917.
- Chen Z, Cobb MH (Май 2001). Regulation of stress-responsive mitogen-activated protein (MAP) kinase pathways by TAO2. J. Biol. Chem. 276 (19): 16070–5. doi:10.1074/jbc.M100681200. PMID 11279118.
- Karandikar M, Xu S, Cobb MH (Декабрь 2000). MEKK1 binds raf-1 and the ERK2 cascade components. J. Biol. Chem. 275 (51): 40120–7. doi:10.1074/jbc.M005926200. PMID 10969079.
- Tanoue T, Maeda R, Adachi M, Nishida E (Февраль 2001). Identification of a docking groove on ERK and p38 MAP kinases that regulates the specificity of docking interactions. EMBO J. 20 (3): 466–79. doi:10.1093/emboj/20.3.466. PMC 133461. PMID 11157753.
- 1 2 Waskiewicz AJ, Flynn A, Proud CG, Cooper JA (Апрель 1997). Mitogen-activated protein kinases activate the serine/threonine kinases Mnk1 and Mnk2. EMBO J. 16 (8): 1909–20. doi:10.1093/emboj/16.8.1909. PMC 1169794. PMID 9155017.
- Scheper GC, Parra JL, Wilson M, Van Kollenburg B, Vertegaal AC, Han ZG, Proud CG (Август 2003). The N and C termini of the splice variants of the human mitogen-activated protein kinase-interacting kinase Mnk2 determine activity and localization. Mol. Cell. Biol. 23 (16): 5692–705. doi:10.1128/mcb.23.16.5692-5705.2003. PMC 166352. PMID 12897141.
- Jin Z, Gao F, Flagg T, Deng X (Сентябрь 2004). Tobacco-specific nitrosamine 4-(methylnitrosamino)-1-(3-pyridyl)-1-butanone promotes functional cooperation of Bcl2 and c-Myc through phosphorylation in regulating cell survival and proliferation. J. Biol. Chem. 279 (38): 40209–19. doi:10.1074/jbc.M404056200. PMID 15210690.
- Gupta S, Davis RJ (Октябрь 1994). MAP kinase binds to the NH2-terminal activation domain of c-Myc. FEBS Lett. 353 (3): 281–5. doi:10.1016/0014-5793(94)01052-8. PMID 7957875. S2CID 45404088.
- Tournier C, Whitmarsh AJ, Cavanagh J, Barrett T, Davis RJ (Июль 1997). Mitogen-activated protein kinase kinase 7 is an activator of the c-Jun NH2-terminal kinase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (14): 7337–42. doi:10.1073/pnas.94.14.7337. PMC 23822. PMID 9207092.
- Lou Y, Xie W, Zhang DF, Yao JH, Luo ZF, Wang YZ, Shi YY, Yao XB (Август 2004). Nek2A specifies the centrosomal localization of Erk2. Biochem. Biophys. Res. Commun. 321 (2): 495–501. doi:10.1016/j.bbrc.2004.06.171. PMID 15358203.
- Formstecher E, Ramos JW, Fauquet M, Calderwood DA, Hsieh JC, Canton B, Nguyen XT, Barnier JV, Camonis J, Ginsberg MH, Chneiweiss H (Август 2001). PEA-15 mediates cytoplasmic sequestration of ERK MAP kinase. Dev. Cell. 1 (2): 239–50. doi:10.1016/s1534-5807(01)00035-1. PMID 11702783.
- Pettiford SM, Herbst R (Февраль 2000). The MAP-kinase ERK2 is a specific substrate of the protein tyrosine phosphatase HePTP. Oncogene. 19 (7): 858–69. doi:10.1038/sj.onc.1203408. PMID 10702794.
- Saxena M, Williams S, Brockdorff J, Gilman J, Mustelin T (Апрель 1999). Inhibition of T cell signaling by mitogen-activated protein kinase-targeted hematopoietic tyrosine phosphatase (HePTP). J. Biol. Chem. 274 (17): 11693–700. doi:10.1074/jbc.274.17.11693. PMID 10206983.
- 1 2 Smith JA, Poteet-Smith CE, Malarkey K, Sturgill TW (Январь 1999). Identification of an extracellular signal-regulated kinase (ERK) docking site in ribosomal S6 kinase, a sequence critical for activation by ERK in vivo. J. Biol. Chem. 274 (5): 2893–8. doi:10.1074/jbc.274.5.2893. PMID 9915826.
- 1 2 Roux PP, Richards SA, Blenis J (Июль 2003). Phosphorylation of p90 ribosomal S6 kinase (RSK) regulates extracellular signal-regulated kinase docking and RSK activity. Mol. Cell. Biol. 23 (14): 4796–804. doi:10.1128/mcb.23.14.4796-4804.2003. PMC 162206. PMID 12832467.
- 1 2 Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (Ноябрь 1996). Regulation and interaction of pp90(rsk) isoforms with mitogen-activated protein kinases. J. Biol. Chem. 271 (47): 29773–9. doi:10.1074/jbc.271.47.29773. PMID 8939914.
- Mitsushima M, Suwa A, Amachi T, Ueda K, Kioka N (Август 2004). Extracellular signal-regulated kinase activated by epidermal growth factor and cell adhesion interacts with and phosphorylates vinexin. J. Biol. Chem. 279 (33): 34570–7. doi:10.1074/jbc.M402304200. PMID 15184391.
- Pircher TJ, Petersen H, Gustafsson JA, Haldosn LA (Апрель 1999). Extracellular signal-regulated kinase (ERK) interacts with signal transducer and activator of transcription (STAT) 5a. Mol. Endocrinol. 13 (4): 555–65. doi:10.1210/mend.13.4.0263. PMID 10194762.
- Dinerstein-Cali H, Ferrag F, Kayser C, Kelly PA, Postel-Vinay M (Август 2000). Growth hormone (GH) induces the formation of protein complexes involving Stat5, Erk2, Shc and serine phosphorylated proteins. Mol. Cell. Endocrinol. 166 (2): 89–99. doi:10.1016/s0303-7207(00)00277-x. PMID 10996427. S2CID 45725648.
- Zhang S, Fukushi M, Hashimoto S, Gao C, Huang L, Fukuyo Y, Nakajima T, Amagasa T, Enomoto S, Koike K, Miura O, Yamamoto N, Tsuchida N (Сентябрь 2002). A new ERK2 binding protein, Naf1, attenuates the EGF/ERK2 nuclear signaling. Biochem. Biophys. Res. Commun. 297 (1): 17–23. doi:10.1016/s0006-291x(02)02086-7. PMID 12220502.
- Maekawa M, Nishida E, Tanoue T (Октябрь 2002). Identification of the Anti-proliferative protein Tob as a MAPK substrate. J. Biol. Chem. 277 (40): 37783–7. doi:10.1074/jbc.M204506200. PMID 12151396.
- Ma L, Chen Z, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Pandolfi PP (Апрель 2005). Phosphorylation and functional inactivation of TSC2 by Erk implications for tuberous sclerosis and cancer pathogenesis. Cell. 121 (2): 179–93. doi:10.1016/j.cell.2005.02.031. PMID 15851026. S2CID 18663447.
- Song JS, Gomez J, Stancato LF, Rivera J (Октябрь 1996). Association of a p95 Vav-containing signaling complex with the FcepsilonRI gamma chain in the RBL-2H3 mast cell line. Evidence for a constitutive in vivo association of Vav with Grb2, Raf-1, and ERK2 in an active complex. J. Biol. Chem. 271 (43): 26962–70. doi:10.1074/jbc.271.43.26962. PMID 8900182.
- Lee IS, Liu Y, Narazaki M, Hibi M, Kishimoto T, Taga T (Январь 1997). Vav is associated with signal transducing molecules gp130, Grb2 and Erk2, and is tyrosine phosphorylated in response to interleukin-6. FEBS Lett. 401 (2–3): 133–7. doi:10.1016/s0014-5793(96)01456-1. PMID 9013873. S2CID 32632406.
- Expression of MAPK1 in cancer - Summary - The Human Protein Atlas (неопр.). www.proteinatlas.org. Дата обращения: 2 апреля 2021. Архивировано 27 февраля 2021 года.
Литература- Morishima-Kawashima M, Hasegawa M, Takio K, Suzuki M, Yoshida H, Watanabe A, Titani K, Ihara Y (1995). Hyperphosphorylation of tau in PHF. Neurobiol. Aging. 16 (3): 365–71, discussion 371–80. doi:10.1016/0197-4580(95)00027-C. PMID 7566346. S2CID 22471158.
- Jeong Y, Du R, Zhu X, et al. (2014). Histone deacetylase isoforms regulate innate immune responses by deacetylating mitogen-activated protein kinase phosphatase-1. J Leukoc Biol. 95 (4): 651–9. doi:10.1189/jlb.1013565. PMID 24374966. S2CID 40126163.
- Davis RJ (1995). Transcriptional regulation by MAP kinases. Mol. Reprod. Dev. 42 (4): 459–67. doi:10.1002/mrd.1080420414. PMID 8607977. S2CID 12842112.
- Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). Tat-induced deregulation of neuronal differentiation and survival by nerve growth factor pathway. J. Neurovirol. 8 Suppl 2 (2): 91–6. doi:10.1080/13550280290167885. PMID 12491158.
- Greenway AL, Holloway G, McPhee DA, Ellis P, Cornall A, Lidman M (2003). HIV-1 Nef control of cell signalling molecules: multiple strategies to promote virus replication. J. Biosci. 28 (3): 323–35. doi:10.1007/BF02970151. PMID 12734410. S2CID 33749514.
- Meloche S, Pouyssgur J (2007). The ERK1/2 mitogen-activated protein kinase pathway as a master regulator of the G1- to S-phase transition. Oncogene. 26 (22): 3227–39. doi:10.1038/sj.onc.1210414. PMID 17496918.
Ссылки
|
|