Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
PLA2G2A
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Ìåìáðàíî-àññîöèèðîâàííàÿ ôîñôîëèïàçà A2 (ÊÔ 3.1.1.4, àíãë. Phospholipase A2, membrane associated) — ôåðìåíò ôîñôîëèïàçà A2, êîäèðóåìàÿ ó ÷åëîâåêà ãåíîì PLA2G2A[5][6].

Ôóíêöèè

Êàëüöèé-çàâèñèìàÿ ôîñôîëèïàçà A2 êàòàëèçèðóåò ãèäðîëèç àöèëüíîé ãðóïïû âî 2-ì ïîëîæåíèè â 3-sn-ôîñôîãëèöåðèäàõ. Ó÷àñòâóåò â ðåãóëÿöèè ôîñôîëèïèäíîãî ìåòàáîëèçìà, âêëþ÷àÿ áèîñèíòåç ýéêîçàíîèäîâ. ßâëÿåòñÿ ëèãàíäîì èíòåãðèíîâ íå çàâèñèìî îò ñâîåé ôåðìåíòàòèâíîé àêòèâíîñòè. Âçàèìîäåéñòâóåò ñ èíòåãðèíàìè ITGAV:ITGB3 (V3, âèòðîíåêòèíîâûé ðåöåïòîð), ITGA4:ITGB1 (41) è ITGA5:ITGB1 (51, ôèáðîíåêòèíîâûé ðåöåïòîð). Ñâÿçûâàíèå áåëêà ñ èíòåãðèíàìè ïî ñàéòó 2 ïðèâîäèò ê êîíôîðìàöèîííûì èçìåíåíèÿì ïîñëåäíèõ, ÷òî óñèëèâàåò èõ ñâÿçûâàíèå ïî ñàéòó 1 ñ êëàññè÷åñêèìè èíòåãðèíîâûìè ëèãàíäàìè.

Ëèòåðàòóðà
  • Kramer R.M., Johansen B., Hession C., Pepinsky R.B. Structure and properties of a secretable phospholipase A2 from human platelets. (àíãë.) // Advances in Experimental Medicine and Biology[àíãë.] : journal. — Springer Nature, 1990. — Vol. 275. — P. 35—53. — doi:10.1007/978-1-4684-5805-3_3. — PMID 2239446.
  • Schrder HC; Perovic S; Kavsan V; Ushijima, H; Mller, W.E. Mechanisms of prionSc- and HIV-1 gp120 induced neuronal cell death (àíãë.) // Neurotoxicology : journal. — 1998. — Vol. 19, no. 4—5. — P. 683—688. — PMID 9745929.
  • Law M.H., Cotton R.G., Berger G.E. The role of phospholipases A2 in schizophrenia (àíãë.) // Mol. Psychiatry[àíãë.] : journal. — 2006. — Vol. 11, no. 6. — P. 547—556. — doi:10.1038/sj.mp.4001819. — PMID 16585943.
  • Carlquist J.F., Muhlestein J.B., Anderson J.L. Lipoprotein-associated phospholipase A2: a new biomarker for cardiovascular risk assessment and potential therapeutic target (àíãë.) // Expert Rev. Mol. Diagn. : journal. — 2007. — Vol. 7, no. 5. — P. 511—517. — doi:10.1586/14737159.7.5.511. — PMID 17892360.
  • Scott DL; White SP; Browning JL; Rosa, J.; Gelb, M.; Sigler, P. Structures of free and inhibited human secretory phospholipase A2 from inflammatory exudate (àíãë.) // Science : journal. — 1991. — Vol. 254, no. 5034. — P. 1007—1010. — doi:10.1126/science.1948070. — PMID 1948070.
  • Pruzanski W; Bogoch E; Stefanski E; Wloch, M.; Vadas, P. Enzymatic activity and distribution of phospholipase A2 in human cartilage (àíãë.) // Life Sci.[àíãë.] : journal. — 1991. — Vol. 48, no. 25. — P. 2457—2462. — doi:10.1016/0024-3205(91)90381-K. — PMID 2046470.
  • Wery JP; Schevitz RW; Clawson DK; Bobbitt, J. L; Dow, E. R; Gamboa, G; Goodson Jr, T; Hermann, R. B; Kramer, R. M. Structure of recombinant human rheumatoid arthritic synovial fluid phospholipase A2 at 2.2 A resolution (àíãë.) // Nature : journal. — 1991. — Vol. 352, no. 6330. — P. 79—82. — doi:10.1038/352079a0. — PMID 2062381.
  • Seilhamer JJ; Randall TL; Johnson LK; Heinzmann, C.; Klisak, I.; Sparkes, R. S.; Lusis, A. J. Novel gene exon homologous to pancreatic phospholipase A2: sequence and chromosomal mapping of both human genes (àíãë.) // J. Cell. Biochem.[àíãë.] : journal. — 1989. — Vol. 39, no. 3. — P. 327—337. — doi:10.1002/jcb.240390312. — PMID 2708461.
  • Kanda A; Ono T; Yoshida N; Tojo, Hiromasa; Okamoto, Mitsuhiro. The primary structure of a membrane-associated phospholipase A2 from human spleen (àíãë.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 1989. — Vol. 163, no. 1. — P. 42—8. — doi:10.1016/0006-291X(89)92096-2. — PMID 2775276.
  • Seilhamer JJ; Pruzanski W; Vadas P; Plant, S; Miller, JA; Kloss, J; Johnson, L.K. Cloning and recombinant expression of phospholipase A2 present in rheumatoid arthritic synovial fluid (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1989. — Vol. 264, no. 10. — P. 5335—5338. — PMID 2925608.
  • Kramer RM; Hession C; Johansen B; Hayes, G; McGray, P; Chow, EP; Tizard, R; Pepinsky, R.B. Structure and properties of a human non-pancreatic phospholipase A2 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1989. — Vol. 264, no. 10. — P. 5768—5775. — PMID 2925633.
  • Lai C.Y., Wada K. Phospholipase A2 from human synovial fluid: purification and structural homology to the placental enzyme (àíãë.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 1989. — Vol. 157, no. 2. — P. 488—493. — doi:10.1016/S0006-291X(88)80275-4. — PMID 3202859.
  • Hara S; Kudo I; Matsuta K; Miyamoto, T; Inoue, K. Amino acid composition and NH2-terminal amino acid sequence of human phospholipase A2 purified from rheumatoid synovial fluid (àíãë.) // J. Biochem.[àíãë.] : journal. — 1989. — Vol. 104, no. 3. — P. 326—328. — PMID 3240982.
  • Schevitz RW; Bach NJ; Carlson DG; Chirgadze, N.Y.; Clawson, D.K.; Dillard, R.D.; Draheim, S.E.; Hartley, L.W.; Jones, N.D. Structure-based design of the first potent and selective inhibitor of human non-pancreatic secretory phospholipase A2 (àíãë.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — 1995. — Vol. 2, no. 6. — P. 458—465. — doi:10.1038/nsb0695-458. — PMID 7664108.
  • Ancian P., Lambeau G., Matti M.G., Lazdunski M. The human 180-kDa receptor for secretory phospholipases A2. Molecular cloning, identification of a secreted soluble form, expression, and chromosomal localization (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — Vol. 270, no. 15. — P. 8963—8970. — doi:10.1074/jbc.270.15.8963. — PMID 7721806.
  • MacPhee M; Chepenik KP; Liddell RA; Nelson, Kelly K; Siracusa, Linda D; Buchberg, Arthur M. The secretory phospholipase A2 gene is a candidate for the Mom1 locus, a major modifier of ApcMin-induced intestinal neoplasia (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press, 1995. — Vol. 81, no. 6. — P. 957—966. — doi:10.1016/0092-8674(95)90015-2. — PMID 7781071.
  • Minami T; Tojo H; Shinomura Y; Matsuzawa, Y; Okamoto, M. Purification and characterization of a phospholipase A2 from human ileal mucosa (àíãë.) // Biochim. Biophys. Acta[àíãë.] : journal. — 1993. — Vol. 1170, no. 2. — P. 125—130. — doi:10.1016/0005-2760(93)90061-d. — PMID 8399335.
  • Sartipy P; Johansen B; Camejo G; Rosengren, B; Bondjers, G; Hurt-Camejo, E. Binding of human phospholipase A2 type II to proteoglycans. Differential effect of glycosaminoglycans on enzyme activity (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 42. — P. 26307—26314. — doi:10.1074/jbc.271.42.26307. — PMID 8824283.


Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000188257 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058908 - Ensembl, May 2017
  3. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ÷åëîâåêà íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  4. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ìûøè íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  5. Tischfield J.A., Xia Y.R., Shih D.M., Klisak I., Chen J., Engle S.J., Siakotos A.N., Winstead M.V., Seilhamer J.J., Allamand V., Gyapay G., Lusis A.J. Low-molecular-weight, calcium-dependent phospholipase A2 genes are linked and map to homologous chromosome regions in mouse and human (àíãë.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1997. — February (vol. 32, no. 3). — P. 328—333. — doi:10.1006/geno.1996.0126. — PMID 8838795.
  6. Entrez Gene: PLA2G2A Phospholipase A2, group IIA (platelets, synovial fluid).
Downgrade Counter