Меню
Главная
Случайная статья
Настройки
|
Альфа-спираль (-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].
Параметры идеальной -спирали:
- число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
- диаметр спирали — 1,5 нм;
- шаг спирали — 0,54 нм;
- на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм.
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы и ), входящих в состав -спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Примечания
- Pauling L., Corey R. B., Branson H. R. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 205—211. — doi:10.1073/pnas.37.4.205. — PMID 14816373. Архивировано 12 декабря 2017 года.
- Pauling L., Corey R. B. Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 235—240. — PMID 14834145. Архивировано 13 марта 2018 года.
См. также
Литература
|
|