Меню Главная Случайная статья Настройки Бета-сэндвич Материал из https://ru.wikipedia.org -сэндвич домены состоят из 80-350 аминокислот и обычно встречаются в белках. Они характеризуются двумя противопоставленными антипараллельными -листами[1]. Количество нитей, обнаруживаемых в таких доменах, может отличаться от одного белка к другому. -сэндвич-домены встречаются во множестве типов различных укладок. Укладка иммуноглобулинового типа, обнаруженная в антителах (Ig-складка), состоит из сэндвич-структуры двух групп антипараллельных -цепей (7 и 9 шт.), расположенных в двух -листах с мотивом «греческий ключ»[2]. Мотив «греческий ключ» также встречается в транстиретине человека. Мотив «желейный рулет», являющийся развитием мотива «греческий ключ», обнаруживается в углеводсвязывающих белках, таких как конканавалин А и различных лектинах, в коллаген- связывающем домене Staphylococcus aureus Adhesin и в модулях, связывающих фибронектин, как в тенасцине (третий повтор фибронектина типа III). Лектиновый домен L-типа представляет собой разновидность мотива «желейный рулет». Домен C2 в его типичной версии (PKC-C2) представляет собой -сэндвич, состоящий из 8 -цепей. См. также Вторичная структура Мотив (молекулярная биология) Альфа-спираль Бета-лист Бета-цилиндр Примечания Kister, A. E. (2006). Strict rules determine arrangements of strands in sandwich proteins. PNAS. 103 (11): 4107–4110. doi:10.1073/pnas.0510747103. PMID 16537492.