Меню
Главная
Случайная статья
Настройки
|
-Лист (-складчатый слой) — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы.
Объединение множества бета-листов может приводить к образованию белковых агрегатов и фибрилл, наблюдаемых при многих заболеваниях человека и животных, в частности, амилоидозов (в том числе болезни Альцгеймера).
Содержание
Номенклатура
Термины были заимствованы из английского языка: -цепью (-chain) или -тяжем (-strand) называют участок полипептидной цепи длиной от 3 до 10 аминокислот, в вытянутой, практически линейной форме; -листом (-sheet) называют структуру из как минимум двух -цепочек, которые связаны между собой водородными связями.
История
Впервые структура -листа была предложена Уильямом Астбери в 1930-х годах. Он высказал идею об образовании водородных связей между пептидными группами двух параллельных или антипараллельных -цепей. Однако у Астбери не было достаточно данных по геометрии связей между аминокислотами для построения чёткой модели, особенно если учесть, что он не знал о планарности пептидной связи. Усовершенствованная модель была предложена Лайнусом Полингом и Робертом Кори в 1951 году[1]. Их модель включала планарность пептидной связи, которую они ранее объясняли как результат таутомеризации кето-енола.
Структура и ориентация
Геометрия
Основная часть -тяжей расположена по соседству с другими тяжами и образует с ними обширную систему водородных связей между группами C=O и N-H пептидных остовов. В полностью вытянутом -листе соседние -тяжи идут вверх, затем вниз, затем опять вверх и т. д. Соседние -тяжи в -листе расположены таким образом, что их C-атомы находятся рядом и их боковые цепи указывают в одном направлении. Складчатая структура -тяжа объясняется тем, что углы и (между C и N-H и C и C=O, соответственно) меньше, чем 180° (139° и +135°), что приводит к зигзагоподобной форме цепи. Расположение соседних тяжей может быть параллельным или антипараллельным, в зависимости от направления пептидных цепей. Антипараллельное расположение более предпочтительно, поскольку в этом случае межцепочечные водородные связи ориентированы параллельно друг другу и перпендикулярны оси симметрии -листа.
Идеальный -лист (такой, в котором конформация главной цепи всех аминокислотных остатков одинакова) имеет плоскую структуру. Однако в 1973 году Чотиа заметил, что в белках -листы всегда скручены как правый пропеллер, а плоские и левопропеллерные -листы практически не встречаются[2].
Аминокислотные особенности
Большие ароматические остатки (Тир, Фен, Трп) и -разветвленные аминокислоты (Тре, Вал, Иле) чаще всего находятся в середине -листа. Интересно, что такие аминокислотные остатки как Про располагаются по краям тяжей в -листе, предположительно для избегания агрегации белков, которая может привести к формированию амилоидов[3].
Общие структурные мотивы
Мотив -шпилька
Очень простым структурным мотивом, включающим -листы, является -шпилька, в которой две антипараллельные нити связаны короткой петлей из двух-пяти остатков, из которых один часто является глицином или пролином, оба из которых могут принимать конформации двугранного угла, необходимые для плотного поворота или петли -выпуклости. Отдельные нити также могут быть связаны более сложными способами с более длинными петлями, которые могут содержать -спирали.
Мотив "Греческий ключ"
Мотив греческого ключа состоит из четырех смежных антипараллельных нитей и соединяющих их петель. Он состоит из трех антипараллельных прядей, соединенных шпильками, в то время как четвертая примыкает к первой и связана с третьей более длинной петлей. Этот тип структуры легко образуется в процессе фолдинга белка[4]. Он был назван в честь узора, общего для греческого орнаментального искусства (см. Меандр).
-- мотив
Из-за хиральности входящих в их состав аминокислот все нити демонстрируют правостороннее скручивание, очевидное в большинстве структур -листа более высокого порядка. В частности, связующая петля между двумя параллельными нитями почти всегда имеет правую перекрестную хиральность, чему сильно способствует присущая листу извилистость.Эта связующая петля часто содержит спиральную область, и в этом случае она называется мотивом --. Близкородственный мотив, называемый мотивом ---, образует основной компонент наиболее часто наблюдаемой третичной структуры белка - цилиндр ТИМА.
Мотив -меандр
Простая белковая топология, состоящая из 2 или более последовательных антипараллельных -нитей, соединенных вместе шпилечными петлями[5][6]. Этот мотив распространен в -листах и может быть найден в нескольких структурных архитектурах, включая -цилиндры и -пропеллеры.
Мотив -петля
Мотив пси петли (-петли) состоит из двух антипараллельных нитей с одной нитью между ними, которая связана с обеими водородными связями. Существует четыре возможных топологии прядей для одиночных -петель. Этот мотив встречается редко, так как процесс, приводящий к его образованию, кажется маловероятным во время фолдинга белка. -петля была впервые идентифицирована в семействе аспарагиновых протеаз[7].
Структурные архитектуры белков с -листами
-листы присутствуют во всех-, + и / доменах, а также во многих пептидах или небольших белках с плохо определенной общей архитектурой[8][9]. Все -домены могут образовывать -цилиндры, -сэндвичи, -призмы, -пропеллеры и -спирали.
Динамические функции
-плиссированные листовые структуры состоят из протяженных -нитевых полипептидных цепей, причем нити соединены со своими соседями водородными связями. Благодаря этой расширенной конформации позвоночника -листы сопротивляются растяжению. -листы в белках могут осуществлять низкочастотное, похожее на аккордеон, движение, наблюдаемое с помощью рамановской спектроскопии[10] и анализируемое с помощью квазинепрерывной модели[11].
Параллельные -спирали
-спираль образована из повторяющихся структурных единиц, состоящих из двух или трех коротких -нитей, соединенных короткими петлями. Эти блоки "укладываются" друг на друга по спирали, так что последовательные повторения одной и той же нити образуют водородную связь друг с другом в параллельной ориентации. См. -спираль
В левозакрученных -спиралях сами нити довольно прямые и раскрученные; результирующие винтовые поверхности почти плоские, образующие правильную треугольную призматическую форму, как показано для 1QRE архейской углекислотной ангидразы справа. Другими примерами являются фермент синтеза липида А LpxA и белки антифриза насекомых с регулярным набором боковых цепей на одной грани, которые имитируют структуру льда[12].
Правосторонние -спирали, типичные для фермента пектат-лиазы, показанного слева, или белка, похожего на хвост фага P22, имеют менее правильное поперечное сечение, более длинное и с отступом с одной из сторон; из трех петель линкера одна последовательно имеет длину всего два остатка, а другие являются переменными, часто разработанными для образования связующего или активного сайта[13].
Двусторонняя -спираль (правозакрученная) обнаружена в некоторых бактериальных металлопротеазах; ее две петли имеют длину по шесть остатков каждая и связывают стабилизирующие ионы кальция для поддержания целостности структуры, используя основу и оксигены боковой цепи Asp мотива последовательности GGXGXD[14]. Эта складка называется -рулоном в классификации SCOP.
См. Также
Примечания
- Pauling L., Corey RB. Configurations of Polypeptide Chains With Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1951. — Vol. 37. — P. 729—740. — PMID 16578412. Архивировано 21 января 2021 года.
- Chothia C. Conformation of twisted beta-pleated sheets in proteins (англ.) // J Mol Biol.[англ.] : journal. — 1973. — Vol. 75. — P. 295—302. — PMID 4728692.
- J. S. Richardson, D. C. Richardson. Natural -sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2002-03-05. — Vol. 99, iss. 5. — P. 2754–2759. — ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. — doi:10.1073/pnas.052706099.
- E.Gail Hutchinson, Janet M. Thornton. The Greek key motif: extraction, classification and analysis (англ.) // "Protein Engineering, Design and Selection". — 1993. — Vol. 6, iss. 3. — P. 233–245. — ISSN 1741-0134 1741-0126, 1741-0134. — doi:10.1093/protein/6.3.233.
- SCOP: Fold: WW domain-like (неопр.). Архивировано из оригинала 4 февраля 2012 года.
- PPS '96 - Super Secondary Structure (неопр.). Дата обращения: 4 августа 2021. Архивировано 28 декабря 2016 года.
- E. Gail Hutchinson, Janet M. Thornton. HERA—A program to draw schematic diagrams of protein secondary structures (англ.) // Proteins: Structure, Function, and Genetics. — 1990. — Vol. 8, iss. 3. — P. 203–212. — ISSN 1097-0134 0887-3585, 1097-0134. — doi:10.1002/prot.340080303. Архивировано 4 августа 2021 года.
- T. J. P. Hubbard, A. G. Murzin, S. E. Brenner, C. Chothia. SCOP: a Structural Classification of Proteins database (англ.) // Nucleic Acids Research. — 1997-01-01. — Vol. 25, iss. 1. — P. 236–239. — ISSN 1362-4962 0305-1048, 1362-4962. — doi:10.1093/nar/25.1.236. Архивировано 19 июля 2017 года.
- Naomi K. Fox, Steven E. Brenner, John-Marc Chandonia. SCOPe: Structural Classification of Proteins—extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures (англ.) // Nucleic Acids Research. — 2014-01. — Vol. 42, iss. D1. — P. D304–D309. — ISSN 1362-4962 0305-1048, 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkt1240. Архивировано 7 ноября 2021 года.
- P. C. Painter, L. E. Mosher, C. Rhoads. Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins (англ.) // Biopolymers. — 1982-07. — Vol. 21, iss. 7. — P. 1469–1472. — ISSN 1097-0282 0006-3525, 1097-0282. — doi:10.1002/bip.360210715. Архивировано 4 августа 2021 года.
- K.C. Chou. Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel (англ.) // Biophysical Journal. — 1985-08. — Vol. 48, iss. 2. — P. 289–297. — doi:10.1016/S0006-3495(85)83782-6. Архивировано 10 февраля 2022 года.
- Yih-Cherng Liou, Ante Tocilj, Peter L. Davies, Zongchao Jia. Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a -helix antifreeze protein (англ.) // Nature. — 2000-07. — Vol. 406, iss. 6793. — P. 322–324. — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687. — doi:10.1038/35018604. Архивировано 4 августа 2021 года.
- Carl-Ivar Brndn. Introduction to protein structure. — 2nd ed. — New York: Garland Pub, 1999. — xiv, 410 pages с. — ISBN 0-8153-2304-2, 978-0-8153-2304-4, 0-8153-2305-0, 978-0-8153-2305-1. Архивировано 1 июня 2020 года.
- U. Baumann, S. Wu, K. M. Flaherty, D. B. McKay. Three-dimensional structure of the alkaline protease of Pseudomonas aeruginosa: a two-domain protein with a calcium binding parallel beta roll motif // The EMBO journal. — 1993-09. — Т. 12, вып. 9. — С. 3357–3364. — ISSN 0261-4189. Архивировано 4 августа 2021 года.
Дальнейшее чтение
Внешние ссылки
|
|