Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 2
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 2  — ôåðìåíò èç ñåìåéñòâà äåàöåòèëàç ãèñòîíîâ, êîäèðóåìûé ó ÷åëîâåêà ãåíîì HDAC2 .[5]

Ñîäåðæàíèå

Ôóíêöèÿ

Ïðîäóêò ãåíà HDAC2 îòíîñèòñÿ ê ñåìåéñòâó äåàöåòèëàç ãèñòîíîâ. Ãèñòîíäåàöåòèëàçû ðàáîòàþò â ñîñòàâå êðóïíûõ ìóëüòèáåëêîâûõ êîìïëåêñîâ è îòâå÷àþò çà äåàöåòèëèðîâàíèå îñòàòêîâ ëèçèíà íà N-êîíöåâîé îáëàñòè êîðîâûõ ãèñòîíîâ (H2A, H2B, H3 è H4). Ýòîò áåëîê òàêæå ôîðìèðóåò êîìïëåêñû òðàíñêðèïöèîííûõ ðåïðåññîðîâ, ñâÿçûâàÿñü ñ ðàçëè÷íûìè áåëêàìè, â òîì ÷èñëå YY1, îäíèì èç ôàêòîðîì òðàíñêðèïöèè ìëåêîïèòàþùèõ. Ãèñòîíäåàöåòèëàçà 2 èãðàåò âàæíóþ ðîëü â ðåãóëÿöèè òðàíñêðèïöèè, êëåòî÷íîãî öèêëà è â ðàçâèòèè.[6]

Âçàèìîäåéñòâèÿ

Ãèñòîíäåçàöåòèëàçà 2 âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196591 - Ensembl, May 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019777 - Ensembl, May 2017
  3. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ÷åëîâåêà íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  4. Ññûëêà íà ïóáëèêàöèþ ìûøè íà PubMed: Íàöèîíàëüíûé öåíòð áèîòåõíîëîãè÷åñêîé èíôîðìàöèè, Íàöèîíàëüíàÿ ìåäèöèíñêàÿ áèáëèîòåêà ÑØÀ.
  5. Betz R., Gray S.G., Ekstrm C., Larsson C., Ekstrm T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (àíãë.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
  6. Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2.
  7. 1 2 Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (àíãë.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
  8. 1 2 3 4 Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (àíãë.) // FEBS Lett.[àíãë.] : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
  9. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
  10. 1 2 3 4 5 Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (àíãë.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
  11. 1 2 Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (àíãë.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
  12. Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (àíãë.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
  13. 1 2 3 van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (àíãë.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  14. Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (àíãë.) // EMBO J. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945. — PMC 125595.
  15. Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells. 7 îêòÿáðÿ 2010. Àðõèâèðîâàíî 3 ÿíâàðÿ 2012. Äàòà îáðàùåíèÿ: 9 àïðåëÿ 2015.
  16. Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
  17. 1 2 Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
  18. 1 2 3 Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
  19. 1 2 3 4 Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298. — PMC 124246.
  20. 1 2 Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
  21. Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (àíãë.) // Mol. Cell[àíãë.] : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
  22. Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  23. Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889. — PMC 99882.
  24. 1 2 3 4 Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591. — PMC 316920.
  25. Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398. — PMC 19868.
  26. Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
  27. Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  28. Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (àíãë.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
  29. 1 2 Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
  30. Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (àíãë.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
  31. Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
  32. Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (àíãë.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
  33. Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (àíãë.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
  34. Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  35. 1 2 Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (àíãë.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol.[àíãë.] : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
  36. 1 2 3 Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
  37. You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972. — PMC 29278.
  38. Kiernan R., Brs V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
  39. Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (àíãë.) // J. Am. Soc. Nephrol.[àíãë.] : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
  40. Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  41. Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (àíãë.) // Mol. Cell[àíãë.] : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
  42. Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859. — PMC 133546.
  43. Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404. — PMC 164750.
  44. Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (àíãë.) // Biochem. J.[àíãë.] : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767. — PMC 1223118.
  45. Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (àíãë.) // J. Virol.[àíãë.] : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367. — PMC 111672.
  46. Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (àíãë.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710. — PMC 99834.
  47. 1 2 Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
  48. 1 2 Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
  49. Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (àíãë.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
  50. Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
  51. Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036. — PMC 87316.
  52. Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (àíãë.) // Nucleic Acids Res. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636. — PMC 146511.


Ëèòåðàòóðà
Downgrade Counter