Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
EED
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Áåëîê ãðóïïû Polycomb EED (ýìáðèîíàëüíîãî ðàçâèòèÿ ýêòîäåðìû) (àíãë. Polycomb protein EED) — áåëîê, êîäèðóåìûé ó ÷åëîâåêà ãåíîì EED[1][2][3].

Ñîäåðæàíèå

Ôóíêöèè

Áåëîê Polycomb EED ÿâëÿåòñÿ ÷ëåíîì ñåìåéñòâà Polycomb (PcG). ×ëåíû ñåìåéñòâà PcG îáðàçóþò ìíîãîìåðíûå áåëêîâûå êîìïëåêñû, êîòîðûå ó÷àñòâóþò â ïîääåðæàíèè òðàíñêðèïöèîííî-ðåïðåññèâíîãî ñîñòîÿíèÿ ãåíîâ â õîäå ïîñëåäîâàòåëüíûõ êëåòî÷íûõ ïîêîëåíèé. Ýòîò áåëîê âçàèìîäåéñòâóåò ñ óñèëèòåëåì zeste 2, öèòîïëàçìàòè÷åñêèì õâîñòîì èíòåãðèíà 7, áåëêîì MÀ âèðóñà èììóíîäåôèöèòà òèïà 1 (ÂÈ×-1) è ãèñòîíäåàöåòèëàçàìè. Ýòîò áåëîê îïîñðåäóåò ïîäàâëåíèå àêòèâíîñòè ãåíîâ ãèñòîíîâ ïîñðåäñòâîì äåàöåòèëèðîâàíèÿ è ìîæåò âûñòóïàòü â êà÷åñòâå ñïåöèôè÷íîãî ðåãóëÿòîðà ôóíêöèè èíòåãðèíà. Äëÿ ýòîãî ãåíà áûëè îïðåäåëåíû äâà âàðèàíòà òðàíñêðèïòîâ, êîäèðóþùèõ ðàçëè÷íûå èçîôîðìû[3].

Êëèíè÷åñêîå çíà÷åíèå

Ó ÷åëîâåêà ìóòàöèÿ de novo[àíãë.] â EED, êàê ñîîáùàëîñü, ïðèâîäèò ê ðàçâèòèþ ñèìïòîìîâ, íàïîìèíàþùèõ ñèíäðîì Óèâåðà[4].

Âçàèìîäåéñòâèÿ ñ äðóãèìè áåëêàìè

EED, êàê áûëî âûÿâëåíî, âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. 1 2 Rietzler M., Bittner M., Kolanus W., Schuster A., Holzmann B. The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins. (àíãë.) // The Journal of biological chemistry. — 1998. — Vol. 273, no. 42. — P. 27459—27466. — PMID 9765275.
  2. Schumacher A., Lichtarge O., Schwartz S., Magnuson T. The murine Polycomb-group gene eed and its human orthologue: functional implications of evolutionary conservation. (àíãë.) // Genomics. — 1998. — Vol. 54, no. 1. — P. 79—88. — doi:10.1006/geno.1998.5509. — PMID 9806832.
  3. 1 2 Entrez Gene: EED embryonic ectoderm development.
  4. Cohen A. S., Tuysuz B., Shen Y., Bhalla S. K., Jones S. J., Gibson W. T. A novel mutation in EED associated with overgrowth. (àíãë.) // Journal of human genetics. — 2015. — doi:10.1038/jhg.2015.26. — PMID 25787343.
  5. 1 2 3 van der Vlag J., Otte A. P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation. (àíãë.) // Nature genetics. — 1999. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
  6. van Lohuizen M., Tijms M., Voncken J. W., Schumacher A., Magnuson T., Wientjens E. Interaction of mouse polycomb-group (Pc-G) proteins Enx1 and Enx2 with Eed: indication for separate Pc-G complexes. (àíãë.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 6. — P. 3572—3579. — PMID 9584197.
  7. Denisenko O., Shnyreva M., Suzuki H., Bomsztyk K. Point mutations in the WD40 domain of Eed block its interaction with Ezh2. (àíãë.) // Molecular and cellular biology. — 1998. — Vol. 18, no. 10. — P. 5634—5642. — PMID 9742080.
  8. Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor. (àíãë.) // The Journal of biological chemistry. — 2003. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
  9. Ennl I., Ppai G., Cserpn I., Udvardy A., Jeang K. T., Boros I. Different isoforms of PRIP-interacting protein with methyltransferase domain/trimethylguanosine synthase localizes to the cytoplasm and nucleus. (àíãë.) // Biochemical and biophysical research communications. — 2003. — Vol. 309, no. 1. — P. 44—51. — PMID 12943661.


Ëèòåðàòóðà
Downgrade Counter