Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
ßíóñ-êèíàçà 1
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

JAK1 — òèðîçèíêèíàçà ÷åëîâåêà, íåîáõîäèìàÿ äëÿ ñèãíàëèçàöèè íåêîòîðûõ öèòîêèíîâ òèïà I è òèïà II. Îí âçàèìîäåéñòâóåò ñ ãàììà-öåïüþ () ðåöåïòîðîâ öèòîêèíîâ òèïà I[àíãë.], ÷òîáû âûçâàòü ñèãíàëû îò ñåìåéñòâà ðåöåïòîðîâ IL-2[àíãë.] (íàïðèìåð, IL-2R[àíãë.] , IL-7R , IL-9R è IL-15R ), ñåìåéñòâîì ðåöåïòîðîâ IL-4 (íàïðèìåð, IL-4R è IL-13R[àíãë.]), ñåìåéñòâîì ðåöåïòîðîâ gp130[àíãë.] (íàïðèìåð, IL-6R, IL-11R[àíãë.], LIF-R[àíãë.], ÎSÌ-R[àíãë.], ðåöåïòîðîì êàðäèîòðîôèíà 1[àíãë.] (ÑÒ-1R), ðåöåïòîðîì öèëèàðíîãî íåéðîòðîôè÷åñêîãî ôàêòîðà[àíãë.] (CNTF -R), ðåöåïòîðîì íåéðîòðîôèíà-1 (NNÒ-1R) è ëåïòèíà-R). Îí òàêæå âàæåí äëÿ òðàíñäóêöèè ñèãíàëà îò èíòåðôåðîíîâ òèïà I (IFN-/) è òèïà II (IFN-) è ÷ëåíîâ IL-10 ñ ïîìîùüþ ñåìåéñòâà ðåöåïòîðîâ öèòîêèíîâ òèïà II[àíãë.][1]. JAK1 èãðàåò ðåøàþùóþ ðîëü â èíèöèèðîâàíèè îòâåòîâ äëÿ íåñêîëüêèõ îñíîâíûõ ñåìåéñòâ ðåöåïòîðîâ öèòîêèíîâ. Ïîòåðÿ JAK1 ëåòàëüíà äëÿ íîâîðîæäåííûõ ìûøåé, âîçìîæíî èç-çà òðóäíîñòåé ñ ñîñàíèåì ìîëîêà[2]. Ýêñïðåññèÿ JAK1 â ðàêîâûõ êëåòêàõ çàñòàâëÿåò îòäåëüíûå êëåòêè ñîêðàùàòüñÿ, ïîòåíöèàëüíî ïîçâîëÿÿ èì ñáåãàòü èç îïóõîëåé è ìåòàñòàçîâ â äðóãèå ÷àñòè òåëà[3].

Ñîäåðæàíèå

Âçàèìîäåéñòâèÿ

ßíóñêèíàçà 1, êàê áûëî âûÿâëåíî, âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ñì. òàêæå

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. Gadina M., Hilton D., Johnston J.A., Morinobu A., Lighvani A., Zhou Y.J., Visconti R., O'Shea J.J. Signaling by type I and II cytokine receptors: ten years after (àíãë.) // Curr. Opin. Immunol. : journal. — 2001. — Vol. 13, no. 3. — P. 363—373. — doi:10.1016/S0952-7915(00)00228-4. — PMID 11406370.
  2. Rodig S.J., Meraz M.A., White J.M., Lampe P.A., Riley J.K., Arthur C.D., King K.L., Sheehan K.C., Yin L., Pennica D., Johnson E.M., Schreiber R.D. Disruption of the Jak1 gene demonstrates obligatory and nonredundant roles of the Jaks in cytokine-induced biologic responses (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — Vol. 93, no. 3. — P. 373—383. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81166-6. — PMID 9590172.
  3. Christian Nordqvist. Protein JAK Makes Cancer Cells Contract, So They Can Squeeze Out Of A Tumor. Medical News Today. Àðõèâèðîâàíî 18 ìàÿ 2015. Äàòà îáðàùåíèÿ: 15 ìàÿ 2015.
  4. Collum R.G., Brutsaert S., Lee G., Schindler C. A Stat3-interacting protein (StIP1) regulates cytokine signal transduction (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — August (vol. 97, no. 18). — P. 10120—10125. — doi:10.1073/pnas.170192197. — PMID 10954736. — PMC 27739.
  5. Usacheva A., Tian X., Sandoval R., Salvi D., Levy D., Colamonici O.R. The WD motif-containing protein RACK-1 functions as a scaffold protein within the type I IFN receptor-signaling complex (àíãë.) // J. Immunol. : journal. — 2003. — September (vol. 171, no. 6). — P. 2989—2994. — doi:10.4049/jimmunol.171.6.2989. — PMID 12960323.
  6. Haan C., Is'harc H., Hermanns H.M., Schmitz-Van De Leur H., Kerr I.M., Heinrich P.C., Grtzinger J., Behrmann I. Mapping of a region within the N terminus of Jak1 involved in cytokine receptor interaction (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — October (vol. 276, no. 40). — P. 37451—37458. — doi:10.1074/jbc.M106135200. — PMID 11468294.
  7. Kim H., Baumann H. Transmembrane domain of gp130 contributes to intracellular signal transduction in hepatic cells (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — December (vol. 272, no. 49). — P. 30741—30747. — doi:10.1074/jbc.272.49.30741. — PMID 9388212.
  8. Haan C., Heinrich P.C., Behrmann I. Structural requirements of the interleukin-6 signal transducer gp130 for its interaction with Janus kinase 1: the receptor is crucial for kinase activation (àíãë.) // Biochem. J.[àíãë.] : journal. — 2002. — January (vol. 361, no. Pt 1). — P. 105—111. — doi:10.1042/0264-6021:3610105. — PMID 11742534. — PMC 1222284.
  9. Kim H., Lee Y.H., Won J., Yun Y. Through induction of juxtaposition and tyrosine kinase activity of Jak1, X-gene product of hepatitis B virus stimulates Ras and the transcriptional activation through AP-1, NF-kappaB, and SRE enhancers (àíãë.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 2001. — September (vol. 286, no. 5). — P. 886—894. — doi:10.1006/bbrc.2001.5496. — PMID 11527382.
  10. Giorgetti-Peraldi S., Peyrade F., Baron V., Van Obberghen E. Involvement of Janus kinases in the insulin signaling pathway (àíãë.) // Eur. J. Biochem.[àíãë.] : journal. — 1995. — December (vol. 234, no. 2). — P. 656—660. — doi:10.1111/j.1432-1033.1995.656_b.x. — PMID 8536716.
  11. 1 2 Usacheva A., Kotenko S., Witte M.M., Colamonici O.R. Two distinct domains within the N-terminal region of Janus kinase 1 interact with cytokine receptors (àíãë.) // J. Immunol. : journal. — 2002. — August (vol. 169, no. 3). — P. 1302—1308. — doi:10.4049/jimmunol.169.3.1302. — PMID 12133952.
  12. Miyazaki T., Kawahara A., Fujii H., Nakagawa Y., Minami Y., Liu Z.J., Oishi I., Silvennoinen O., Witthuhn B.A., Ihle J.N. Functional activation of Jak1 and Jak3 by selective association with IL-2 receptor subunits (àíãë.) // Science : journal. — 1994. — November (vol. 266, no. 5187). — P. 1045—1047. — doi:10.1126/science.7973659. — PMID 7973659.
  13. Russell S.M., Johnston J.A., Noguchi M., Kawamura M., Bacon C.M., Friedmann M., Berg M., McVicar D.W., Witthuhn B.A., Silvennoinen O. Interaction of IL-2R beta and gamma c chains with Jak1 and Jak3: implications for XSCID and XCID (àíãë.) // Science : journal. — 1994. — November (vol. 266, no. 5187). — P. 1042—1045. — doi:10.1126/science.7973658. — PMID 7973658.
  14. Zhu M.H., Berry J.A., Russell S.M., Leonard W.J. Delineation of the regions of interleukin-2 (IL-2) receptor beta chain important for association of Jak1 and Jak3. Jak1-independent functional recruitment of Jak3 to Il-2Rbeta (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1998. — April (vol. 273, no. 17). — P. 10719—10725. — doi:10.1074/jbc.273.17.10719. — PMID 9553136.
  15. Migone T.S., Rodig S., Cacalano N.A., Berg M., Schreiber R.D., Leonard W.J. Functional cooperation of the interleukin-2 receptor beta chain and Jak1 in phosphatidylinositol 3-kinase recruitment and phosphorylation (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 1998. — November (vol. 18, no. 11). — P. 6416—6422. — PMID 9774657. — PMC 109227.
  16. Gual P., Baron V., Lequoy V., Van Obberghen E. Interaction of Janus kinases JAK-1 and JAK-2 with the insulin receptor and the insulin-like growth factor-1 receptor (àíãë.) // Endocrinology : journal. — 1998. — March (vol. 139, no. 3). — P. 884—893. — doi:10.1210/endo.139.3.5829. — PMID 9492017.
  17. Johnston J.A., Wang L.M., Hanson E.P., Sun X.J., White M.F., Oakes S.A., Pierce J.H., O'Shea J.J. Interleukins 2, 4, 7, and 15 stimulate tyrosine phosphorylation of insulin receptor substrates 1 and 2 in T cells. Potential role of JAK kinases (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — December (vol. 270, no. 48). — P. 28527—28530. — doi:10.1074/jbc.270.48.28527. — PMID 7499365.
  18. Usacheva A., Sandoval R., Domanski P., Kotenko S.V., Nelms K., Goldsmith M.A., Colamonici O.R. Contribution of the Box 1 and Box 2 motifs of cytokine receptors to Jak1 association and activation (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48220—48226. — doi:10.1074/jbc.M205757200. — PMID 12374810.
  19. Yin T., Shen R., Feng G.S., Yang Y.C. Molecular characterization of specific interactions between SHP-2 phosphatase and JAK tyrosine kinases (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — January (vol. 272, no. 2). — P. 1032—1037. — doi:10.1074/jbc.272.2.1032. — PMID 8995399.
  20. Lehmann U., Schmitz J., Weissenbach M., Sobota R.M., Hortner M., Friederichs K., Behrmann I., Tsiaris W., Sasaki A., Schneider-Mergener J., Yoshimura A., Neel B.G., Heinrich P.C., Schaper F. SHP2 and SOCS3 contribute to Tyr-759-dependent attenuation of interleukin-6 signaling through gp130 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — January (vol. 278, no. 1). — P. 661—671. — doi:10.1074/jbc.M210552200. — PMID 12403768.
  21. Pandey A., Fernandez M.M., Steen H., Blagoev B., Nielsen M.M., Roche S., Mann M., Lodish H.F. Identification of a novel immunoreceptor tyrosine-based activation motif-containing molecule, STAM2, by mass spectrometry and its involvement in growth factor and cytokine receptor signaling pathways (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — December (vol. 275, no. 49). — P. 38633—38639. — doi:10.1074/jbc.M007849200. — PMID 10993906.
  22. Endo K., Takeshita T., Kasai H., Sasaki Y., Tanaka N., Asao H., Kikuchi K., Yamada M., Chenb M., O'Shea J.J., Sugamura K. STAM2, a new member of the STAM family, binding to the Janus kinases (àíãë.) // FEBS Lett.[àíãë.] : journal. — 2000. — July (vol. 477, no. 1—2). — P. 55—61. — doi:10.1016/s0014-5793(00)01760-9. — PMID 10899310.
  23. Ueda T., Bruchovsky N., Sadar M.D. Activation of the androgen receptor N-terminal domain by interleukin-6 via MAPK and STAT3 signal transduction pathways (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — March (vol. 277, no. 9). — P. 7076—7085. — doi:10.1074/jbc.M108255200. — PMID 11751884.
  24. Spiekermann K., Biethahn S., Wilde S., Hiddemann W., Alves F. Constitutive activation of STAT transcription factors in acute myelogenous leukemia (àíãë.) // Eur. J. Haematol. : journal. — 2001. — August (vol. 67, no. 2). — P. 63—71. — doi:10.1034/j.1600-0609.2001.t01-1-00385.x. — PMID 11722592.
  25. 1 2 Fujitani Y., Hibi M., Fukada T., Takahashi-Tezuka M., Yoshida H., Yamaguchi T., Sugiyama K., Yamanaka Y., Nakajima K., Hirano T. An alternative pathway for STAT activation that is mediated by the direct interaction between JAK and STAT (àíãë.) // Oncogene : journal. — 1997. — February (vol. 14, no. 7). — P. 751—761. — doi:10.1038/sj.onc.1200907. — PMID 9047382.
  26. Guo D., Dunbar J.D., Yang C.H., Pfeffer L.M., Donner D.B. Induction of Jak/STAT signaling by activation of the type 1 TNF receptor (àíãë.) // J. Immunol. : journal. — 1998. — March (vol. 160, no. 6). — P. 2742—2750. — PMID 9510175.
  27. Miscia S., Marchisio M., Grilli A., Di Valerio V., Centurione L., Sabatino G., Garaci F., Zauli G., Bonvini E., Di Baldassarre A. Tumor necrosis factor alpha (TNF-alpha) activates Jak1/Stat3-Stat5B signaling through TNFR-1 in human B cells (àíãë.) // Cell Growth Differ.[àíãë.] : journal. — 2002. — January (vol. 13, no. 1). — P. 13—8. — PMID 11801527.


Ëèòåðàòóðà
  • Donnelly R.P., Dickensheets H., Finbloom D.S. The interleukin-10 signal transduction pathway and regulation of gene expression in mononuclear phagocytes (àíãë.) // J. Interferon Cytokine Res. : journal. — 1999. — Vol. 19, no. 6. — P. 563—573. — doi:10.1089/107999099313695. — PMID 10433356.
  • Carter-Su C., Rui L., Stofega M.R. SH2-B and SIRP: JAK2 binding proteins that modulate the actions of growth hormone (àíãë.) // Recent Prog. Horm. Res. : journal. — 2000. — Vol. 55. — P. 293—311. — PMID 11036942.
  • Kostrodymova G.M. [An experimental study of the possible sensitizing properties of triethanolamine contained in chemical compounds used at home] (àíãë.) // Gigiena i sanitariia : journal. — 1976. — No. 6. — P. 10—2. — PMID 1213395.
  • Howard OM; Dean M; Young H; Ramsburg, M; Turpin, JA; Michiel, DF; Kelvin, DJ; Lee, L; Farrar, W.L. Characterization of a class 3 tyrosine kinase (àíãë.) // Oncogene. — 1992. — Vol. 7, no. 5. — P. 895—900. — PMID 1373877.
  • Pritchard MA; Baker E; Callen DF; Sutherland, Grant R.; Wilks, Andrew F. Two members of the JAK family of protein tyrosine kinases map to chromosomes 1p31.3 and 9p24 (àíãë.) // Mamm. Genome[àíãë.] : journal. — 1992. — Vol. 3, no. 1. — P. 36—8. — doi:10.1007/BF00355839. — PMID 1581631.
  • Wilks AF; Harpur AG; Kurban RR; Ralph, SJ; Zrcher, G; Ziemiecki, A. Two novel protein-tyrosine kinases, each with a second phosphotransferase-related catalytic domain, define a new class of protein kinase (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 1991. — Vol. 11, no. 4. — P. 2057—2065. — PMID 1848670. — PMC 359893.
  • Johnston JA; Wang LM; Hanson EP; Sun, XJ; White, MF; Oakes, SA; Pierce, JH; O'Shea, J.J. Interleukins 2, 4, 7, and 15 stimulate tyrosine phosphorylation of insulin receptor substrates 1 and 2 in T cells. Potential role of JAK kinases (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 270, no. 48. — P. 28527—28530. — doi:10.1074/jbc.270.48.28527. — PMID 7499365.
  • Nicholson SE; Oates AC; Harpur AG; Ziemiecki, A; Wilks, AF; Layton, J.E. Tyrosine kinase JAK1 is associated with the granulocyte-colony-stimulating factor receptor and both become tyrosine-phosphorylated after receptor activation (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1994. — Vol. 91, no. 8. — P. 2985—2988. — doi:10.1073/pnas.91.8.2985. — PMID 7512720. — PMC 43499.
  • Domanski P; Yan H; Witte MM; Krolewski, J; Colamonici, O.R. Homodimerization and intermolecular tyrosine phosphorylation of the Tyk-2 tyrosine kinase (àíãë.) // FEBS Lett.[àíãë.] : journal. — 1995. — Vol. 374, no. 3. — P. 317—322. — doi:10.1016/0014-5793(95)01094-U. — PMID 7589562.
  • Modi W.S., Farrar W.L., Howard O.M. Confirmed assignment of a novel human tyrosine kinase gene (JAK1A) to 1p32.3p31.3 by nonisotopic in situ hybridization (àíãë.) // Cytogenet. Cell Genet.[àíãë.] : journal. — 1995. — Vol. 69, no. 3—4. — P. 232—234. — doi:10.1159/000133971. — PMID 7698020.
  • Miyazaki T; Kawahara A; Fujii H; Nakagawa, Y; Minami, Y; Liu, Z.; Oishi, I; Silvennoinen, O; Witthuhn, B. Functional activation of Jak1 and Jak3 by selective association with IL-2 receptor subunits (àíãë.) // Science : journal. — 1994. — Vol. 266, no. 5187. — P. 1045—1047. — doi:10.1126/science.7973659. — PMID 7973659.
  • Mller M; Briscoe J; Laxton C; Guschin, Dmitry; Ziemiecki, Andrew; Silvennoinen, Olli; Harpur, Ailsa G.; Barbieri, Giovanna; Witthuhn, Bruce A. The protein tyrosine kinase JAK1 complements defects in interferon-alpha/beta and -gamma signal transduction (àíãë.) // Nature : journal. — 1993. — Vol. 366, no. 6451. — P. 129—135. — doi:10.1038/366129a0. — PMID 8232552.
  • Lee S.T., Strunk K.M., Spritz R.A. A survey of protein tyrosine kinase mRNAs expressed in normal human melanocytes (àíãë.) // Oncogene : journal. — 1993. — Vol. 8, no. 12. — P. 3403—3410. — PMID 8247543.
  • Ltticken C; Wegenka UM; Yuan J; Buschmann, J; Schindler, C; Ziemiecki, A; Harpur, A.; Wilks, A.; Yasukawa, K. Association of transcription factor APRF and protein kinase Jak1 with the interleukin-6 signal transducer gp130 (àíãë.) // Science : journal. — 1994. — Vol. 263, no. 5143. — P. 89—92. — doi:10.1126/science.8272872. — PMID 8272872.
  • Giorgetti-Peraldi S., Peyrade F., Baron V., Van Obberghen E. Involvement of Janus kinases in the insulin signaling pathway (àíãë.) // Eur. J. Biochem.[àíãë.] : journal. — 1996. — Vol. 234, no. 2. — P. 656—660. — doi:10.1111/j.1432-1033.1995.656_b.x. — PMID 8536716.
  • Friedmann M.C., Migone T.S., Russell S.M., Leonard W.J. Different interleukin 2 receptor beta-chain tyrosines couple to at least two signaling pathways and synergistically mediate interleukin 2-induced proliferation (àíãë.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 5. — P. 2077—2082. — doi:10.1073/pnas.93.5.2077. — PMID 8700888. — PMC 39912.
  • Gauzzi MC; Velazquez L; McKendry R; Mogensen, KE; Fellous, M; Pellegrini, S. Interferon-alpha-dependent activation of Tyk2 requires phosphorylation of positive regulatory tyrosines by another kinase (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1996. — Vol. 271, no. 34. — P. 20494—20500. — doi:10.1074/jbc.271.34.20494. — PMID 8702790.
  • Demoulin JB; Uyttenhove C; Van Roost E; Delestr, B; Donckers, D; Van Snick, J; Renauld, J.C. A single tyrosine of the interleukin-9 (IL-9) receptor is required for STAT activation, antiapoptotic activity, and growth regulation by IL-9 (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 1996. — Vol. 16, no. 9. — P. 4710—4716. — PMID 8756628. — PMC 231471.
  • Yin T., Shen R., Feng G.S., Yang Y.C. Molecular characterization of specific interactions between SHP-2 phosphatase and JAK tyrosine kinases (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 2. — P. 1032—1037. — doi:10.1074/jbc.272.2.1032. — PMID 8995399.
  • Bluyssen H.A., Levy D.E. Stat2 is a transcriptional activator that requires sequence-specific contacts provided by stat1 and p48 for stable interaction with DNA (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 7. — P. 4600—4605. — doi:10.1074/jbc.272.7.4600. — PMID 9020188.
Downgrade Counter