Ìåíþ

Ãëàâíàÿ
Ñëó÷àéíàÿ ñòàòüÿ
Íàñòðîéêè
HCFC1
Ìàòåðèàë èç https://ru.wikipedia.org

Õîñòôàêòîð êëåòîê 1 (HCFC1, HCF1 èëè HCF-1), òàêæå èçâåñòíûé êàê VP16-âñïîìîãàòåëüíûé áåëîê[1] — áåëîê, êîòîðûé ó ÷åëîâåêà êîäèðóåòñÿ ãåíîì HCFC1 [2][3].

Ñîäåðæàíèå

Ñòðóêòóðà

HCF1 ÿâëÿåòñÿ ÷ëåíîì âûñîêîêîíñåðâàòèâíîãî ñåìåéñòâà õîñòôàêòîðîâ êëåòîê è êîäèðóåò áåëîê ñ ïÿòüþ Kelch-ïîâòîðàìè, ôèáðîíåêòèíî-ïîäîáíûì ìîòèâîì, è øåñòüþ HCF-ïîâòîðàìè, êàæäûé èç êîòîðûõ èìååò âåñüìà ñïåöèôè÷íûé ñèãíàë ðàñùåïëåíèÿ. Ýòî ÿäåðíûé òðàíñêðèïöèîííûé êîðåãóëÿòîð[àíãë.] ïðîòåîëèòè÷åñêè ðàñùåïë¸ííûé íà îäèí èëè áîëåå èç øåñòè âîçìîæíûõ ñàéòîâ, â ðåçóëüòàòå ÷åãî ñîçäà¸òñÿ N-êîíöåâàÿ öåïü è ñîîòâåòñòâóþùàÿ Ñ-êîíöåâàÿ öåïü. Îêîí÷àòåëüíàÿ ôîðìà ýòîãî áåëêà ñîñòîèò èç íåêîâàëåíòíî ñâÿçàííûõ N- è Ñ-êîíöåâûõ öåïåé, êîòîðûå âçàèìîäåéñòâóþò ñ ïîìîùüþ ýëåêòðîñòàòè÷åñêèõ ñèë.

Ôóíêöèÿ

HCF1 ó÷àñòâóåò â óïðàâëåíèè êëåòî÷íûì öèêëîì, à òàêæå èìååò ðåãóëÿòîðíóþ ðîëü âî ìíîæåñòâå ïðîöåññîâ, ñâÿçàííûõ ñ òðàíñêðèïöèåé. Êðîìå òîãî, ðàáîòû ñ ìîäåëüíûìè îðãàíèçìàìè óêàçûâàþò íà HCF1, êàê íà ôàêòîð, ïðåäïîëîæèòåëüíî îïðåäåëÿþùèé äîëãîëåòèå[4]. Ñóùåñòâóþò âàðèàíòû ñïëàéñèíãà, êîäèðóþùèå ðàçíûå èçîôîðìû áåëêà, îäíàêî, íå âñå âàðèàíòû áûëè ïîëíîñòüþ îõàðàêòåðèçîâàíû[3].

Ìóòàöèè â ýòîì ãåíå áûëè ñâÿçàíû ñ íàðóøåíèÿìè ìåòàáîëèçìà êîáàëàìèíà. ( https://dx.doi.org/10.1016/j.ajhg.2013.07.022 )

Âçàèìîäåéñòâèÿ

Õîñòôàêòîð êëåòîê C1, êàê áûëî âûÿâëåíî, âçàèìîäåéñòâóåò ñ:

Ïðèìå÷àíèÿ
  1. GeneCards entry for HCFC1 Àðõèâíàÿ êîïèÿ îò 31 ÿíâàðÿ 2013 íà Wayback Machine, http://genecards.org Àðõèâèðîâàíî 14 îêòÿáðÿ 2013 ãîäà.
  2. Wilson A.C., LaMarco K., Peterson M.G., Herr W. The VP16 accessory protein HCF is a family of polypeptides processed from a large precursor protein (àíãë.) // Cell : journal. — Cell Press, 1993. — August (vol. 74, no. 1). — P. 115—125. — doi:10.1016/0092-8674(93)90299-6. — PMID 8392914.
  3. 1 2 Entrez Gene: HCFC1 host cell factor C1 (VP16-accessory protein).
  4. Li J., Ebata A., Dong Y., Rizki G., Iwata T., Lee S.S. Caenorhabditis elegans HCF-1 functions in longevity maintenance as a DAF-16 regulator (àíãë.) // PLoS Biol. : journal. — 2008. — September (vol. 6, no. 9). — P. e233. — doi:10.1371/journal.pbio.0060233. — PMID 18828672. — PMC 2553839.
  5. Machida Y.J., Machida Y., Vashisht A.A., Wohlschlegel J.A., Dutta A. The deubiquitinating enzyme BAP1 regulates cell growth via interaction with HCF-1 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2009. — December (vol. 284, no. 49). — P. 34179—34188. — doi:10.1074/jbc.M109.046755. — PMID 19815555. — PMC 2797188.
  6. Lu R., Yang P., Padmakumar S., Misra V. The herpesvirus transactivator VP16 mimics a human basic domain leucine zipper protein, luman, in its interaction with HCF (àíãë.) // J. Virol.[àíãë.] : journal. — 1998. — August (vol. 72, no. 8). — P. 6291—6297. — PMID 9658067. — PMC 109766.
  7. Freiman R.N., Herr W. Viral mimicry: common mode of association with HCF by VP16 and the cellular protein LZIP (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 1997. — December (vol. 11, no. 23). — P. 3122—3127. — doi:10.1101/gad.11.23.3122. — PMID 9389645. — PMC 316754.
  8. Vogel J.L., Kristie T.M. The novel coactivator C1 (HCF) coordinates multiprotein enhancer formation and mediates transcription activation by GABP (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 2000. — February (vol. 19, no. 4). — P. 683—690. — doi:10.1093/emboj/19.4.683. — PMID 10675337. — PMC 305606.
  9. 1 2 3 4 5 6 7 Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (àíãë.) // Genes Dev. : journal. — 2003. — April (vol. 17, no. 7). — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868. — PMC 196026.
  10. 1 2 3 Yokoyama A., Wang Z., Wysocka J., Sanyal M., Aufiero D.J., Kitabayashi I., Herr W., Cleary M.L. Leukemia proto-oncoprotein MLL forms a SET1-like histone methyltransferase complex with menin to regulate Hox gene expression (àíãë.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2004. — July (vol. 24, no. 13). — P. 5639—5649. — doi:10.1128/MCB.24.13.5639-5649.2004. — PMID 15199122. — PMC 480881.
  11. Scarr R.B., Sharp P.A. PDCD2 is a negative regulator of HCF-1 (C1) (àíãë.) // Oncogene. — 2002. — August (vol. 21, no. 34). — P. 5245—5254. — doi:10.1038/sj.onc.1205647. — PMID 12149646.
  12. La Boissire S., Hughes T., O'Hare P. HCF-dependent nuclear import of VP16 (àíãë.) // EMBO J. : journal. — 1999. — January (vol. 18, no. 2). — P. 480—489. — doi:10.1093/emboj/18.2.480. — PMID 9889203. — PMC 1171141.
  13. Kristie T.M., Sharp P.A. Purification of the cellular C1 factor required for the stable recognition of the Oct-1 homeodomain by the herpes simplex virus alpha-trans-induction factor (VP16) (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1993. — March (vol. 268, no. 9). — P. 6525—6534. — PMID 8454622.
  14. Ajuh P.M., Browne G.J., Hawkes N.A., Cohen P.T., Roberts S.G., Lamond A.I. Association of a protein phosphatase 1 activity with the human factor C1 (HCF) complex (àíãë.) // Nucleic Acids Res. : journal. — 2000. — February (vol. 28, no. 3). — P. 678—686. — doi:10.1093/nar/28.3.678. — PMID 10637318. — PMC 102561.
  15. Gunther M., Laithier M., Brison O. A set of proteins interacting with transcription factor Sp1 identified in a two-hybrid screening (àíãë.) // Mol. Cell. Biochem.[àíãë.] : journal. — 2000. — July (vol. 210, no. 1—2). — P. 131—142. — doi:10.1023/A:1007177623283. — PMID 10976766.
  16. Piluso D., Bilan P., Capone J.P. Host cell factor-1 interacts with and antagonizes transactivation by the cell cycle regulatory factor Miz-1 (àíãë.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — November (vol. 277, no. 48). — P. 46799—46808. — doi:10.1074/jbc.M206226200. — PMID 12244100.


Ëèòåðàòóðà
Downgrade Counter